alpha-Amylase
Endo-Enzym | Die α-Amylase (EC 3.2.1.1, systematischer Name: 4-α-D-Glucan-glucanohydrolase [1]) ist ein Enzym das die hydrolytische Spaltung von (1→4)-α-D-glucosidischen Bindungen in Polysacchariden wie Stärke oder Glykogen katalysiert.
Die α-Amylase hat im Brauprozess essentielle Bedeutung für die Verzuckerung der Stärke im Malzkorn. Sie wirkt als Endoenzym, greift also (1→4)-α-D-glucosidische Bindungen innerhalb der Stärkemoleküle an und schafft als „Schrittmacherenzym“ weitere Angriffstellen für die β-Amylase. Diese spaltet Glukose- und Maltoseeinheiten vom nicht-reduzierenden Ende der Stärkeketten ab.
Die Bildung von α-Amylase findet während der Keimung in der Aleuronschicht des Getreidekorns (beim Mälzen) statt. Ihr Aktivitätsmaximum entfaltet sie bei 63 – 72 °C und einem pH-Wert zwischen 5,6 und 5,8. Über 72 °C denaturiert sie schnell [2, 3]. Ihr Molekulargewicht beträgt rund 45 kDa.
Literatur
- ExplorEnz – the Enzyme Database: EC 3.2.1.1, abgerufen am 7. November 2025.
- Viader, R. P.; Yde, M S H.; Hartvig, J. W.; Pagenstecher, M.; Carlsen, J. B.; Christensen, T. B.; Andersen, M. L.: „Optimization of Beer Brewing by Monitoring α-Amylase and β-Amylase Activities during Mashing“, Beverages, 7(1), 2021, doi.org/10.3390/beverages7010013.
- De Schepper, C. F.; Buvé, C.; Van Loey, A. M.; Courtin, C. M.: „A kinetic study on the thermal inactivation of barley malt α-amylase and β-amylase during the mashing process“, Food Research International, 157, 2022, doi.org/10.1016/j.foodres.2022.111201.
Siehe auch
- Franz, V.; Schneiderbanger, J.; Neugrodda, C.; Becker, T.: “Die Stärke im Fokus der Forschung, in: BRAUWELT 1, 2025, S. 12 – 15.
- Ebert, M.; Druckenbrodt, D.; Leubecher, J.; Stumpf, L.; Schildbach, S.: “Kartoffeltrunk: eine glutenfreie Bieralternative?, in: BRAUWELT 37-38, 2023, S. 939 – 942.
- Hör, S.; Müller, V. F.; Gastl, M.; Becker, T.: “Einflüsse auf die Verkleisterungstemperatur von Braumalz, in: BRAUWELT 48-49, 2021, S. 1252 – 1255.
- Endres, F.; Prowald, A.; Fittschen, U. E. A.; Hampel, S.; Oppermann, S.; Jacob, F.; Zarnkow, M.; Hutzler, M.; Methner, Y.; Laus, A.: „Vergleichendes isothermes Maischen bei 72 °C“, in: BRAUWELT 9-10, 2021, S. 223 – 227.
- Endres, F.; Prowald, A.; Oppermann, S.: “Alkoholreduzierte Biere herstellen? Einfach isotherm maischen, in: BRAUWELT 42, 2020, S. 1098 – 1101.
- Leclerq, G.: “Einsatz von Grünmalz – der Enzym-Kick, in: BRAUWELT 19, 2020, S. 498 – 500.
- Kupetz, M.; Gastl, M.; Geißinger, C.; Becker, T.: “Analytik in der modernen Qualitätskontrolle, Teil 1: Amylolytische Problemstellungen, in: BRAUWELT 36, 2018, S. 1032 – 1036.
Weblinks
- MEBAK Online: „R-200.24.283 [2018-05] α-Amylase-Aktivität von Malz – Viskosimetrische Methode“, abgerufen am 7. November 2025.
Schlagworte
Enzyme Malz Maischprozess Glossar GradPlato
Autoren
Christian Dekant
Quelle
BRAUWELT 2025
Firmen
- Fachverlag Hans Carl GmbH, Nürnberg, Deutschland
{target=_blank}, „Salivary alpha-amylase 1SMD“, als gemeinfrei gekennzeichnet: [https://commons.wikimedia.org/wiki/Template:PD-self](https://commons.wikimedia.org/wiki/Template:PD-self "Link auf commons.wikimedia.org öffnet in neuem Fenster"){target=_blank}) Banddiagramm der menschlichen Speichel-Alpha-Amylase, erstellt mit Accelrys DS Visualizer Pro 1.6 und GIMP, Chloridion in grün, Calciumion in gelb (Bild: commons.wikimedia.org/wiki/File:Salivary_alpha-amylase_1SMD.png, „Salivary alpha-amylase 1SMD“, als gemeinfrei gekennzeichnet: https://commons.wikimedia.org/wiki/Template:PD-self)](/images/schlagworte/a/gp-alpha-amylase-1-speichel-alpha-amylase-wikimedia-public-domain-2025.jpg)